Lahak Ahau Miguel a distribuit album lui.
9 ore
+21
Lahak Ahau Miguel a adăugat 25 de fotografii noi în albumul GaNS de Hemogoblina.11 ore
La hemoglobina es una hemoproteína de la sangre, de masa molecular de 64 000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el dioxígeno (antiguamente oxígeno), O2, desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono, CO2, desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.
La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Esta proteína forma parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de dioxígeno. El grupo hemo está formado por:
Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.
La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.
La hemoglobina es una proteína tetrámera, que consta de cuatro cadenas polipeptídicas con estructuras primarias diferentes. La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consta de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente. Estas cadenas son codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes. En el caso de las cadenas δ y γ de otros tipos de hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal (HbF) es muy similar a la cadena β. La estructura tetrámera de los tipos comunes de hemoglobina humana son las siguientes: HbA1 tiene α2β2, HbF tiene α2γ2 y HbA2 (tipo menos común en los adultos) tiene α2δ2.
Las cadenas α y β de la hemoglobina tienen un 75 % de hélices alfa como estructura secundaria, con 7 y 8 segmentos respectivamente. Cada cadena polipeptídica de la hemoglobina está unida a un grupo hemo para formar una subunidad. Las cuatro subunidades de la hemoglobina en su estructura cuaternaria forman un tetraedro. Y sus subunidades se unen entre ellas por puentes de sal, que estabilizan su estructura.
El grupo hemo está localizado en una cavidad entre dos hélices de la cadena de la globina y a su vez está protegido por un residuo de valina. Los grupos vinilo no polares del grupo hemo se encuentran en el interior hidrofóbico de la cavidad, mientras que los grupos porfirina polares cargados se encuentran orientados hacia la superficie hidrofílica de la subunidad.
También se encuentran residuos de histidina de las cadenas polipeptídicas, que se enlazan al átomo de hierro y se designan como histidinas proximales, ya que están presentes cerca del grupo hemo, mientras que la histidina distal se encuentra lejos del grupo hemo.
El átomo de hierro se encuentra en el centro del anillo de porfirina y tiene seis valencias. El hierro está unido al nitrógeno de los cuatro anillos de pirol por cuatro de sus valencias, su quinta valencia se une al nitrógeno de la histidina proximal y la sexta está ocupada por la hisitidina distal o por dioxígeno.
Se puede estudiar las propiedades del enlace entre el dioxígeno y la hemoglobina a partir de la curva de enlace del dioxígeno, la cual presenta la saturación fraccional, respecto a la concentración del mismo. La saturación fraccional, Y, se define como el número de sitios de enlace saturados con dioxígeno respecto al número total de sitios de enlace posibles en una molécula de hemoglobina. El valor de Y puede ir desde 0 (todos los sitios de enlace están sin dioxígeno) hasta 1 (todos los sitios de enlace están enlazados con dioxígeno). La concentración de dioxígeno se mide en presión parcial, pO2.
La curva de enlace de la hemoglobina es sigmoidea. Esta forma de la curva sugiere que el enlace del dioxígeno a un sitio de enlace, aumenta la probabilidad de que se enlace otro dioxígeno a un sitio de enlace vacío. Asimismo, la liberación de dioxígeno de un sitio de enlace facilita la liberación de dioxígeno de otros sitios de enlace. A este comportamiento se le llama cooperativo, porque las reacciones de enlace en sitios de enlace individuales en cada molécula de hemoglobina están relacionadas e influyen directamente en las reacciones de enlace de los otros sitios de enlace de cada molécula.
El comportamiento cooperativo de la hemoglobina es indispensable para un transporte eficiente del dioxígeno dentro del cuerpo. En los pulmones, la hemoglobina se satura en un 98 % de dioxígeno. Esto quiere decir que un 98 % de los sitios de enlace de cada molécula de hemoglobina están enlazados a una molécula de dioxígeno. Al movilizarse la hemoglobina por la sangre, libera el dioxígeno a las células, y su nivel de saturación se reduce a un 32 %. Esto quiere decir que un 66 % (98 % − 32 % = 66 %) de los sitios de enlace de la hemoglobina contribuyen al transporte y descarga de dioxígeno. Si una proteína que no presenta un comportamiento de enlace cooperativo, realiza el mismo trabajo que la hemoglobina, su eficiencia se verá reducida notablemente, por ejemplo la mioglobina tiene una eficiencia del 7 %.
La presión a la cual la hemoglobina se encuentra saturada en un 50 % (p50) muestra la afinidad de distintos tipos de hemoglobina respecto al dioxígeno. En la HbA (hemoglobina adulta), la p50 es a 26 mm de Hg, mientras que la HbF (hemoglobina fetal) tiene el p50 a 20 mm de Hg. Esta diferencia en la afinidad relativa por el O2 permite a la HbF extraer dioxígeno de la HbA de la sangre placentaria de la madre para que el feto la utilice. Después del nacimiento, la HbF es reemplazada por la HbA.
El comportamiento de enlace cooperativo de la hemoglobina con el O2 requiere que el enlace del dioxígeno en un sitio de enlace en el tetrámero de la hemoglobina influya en los otros sitios de enlace dentro de la misma molécula. Estos cambios se evidencian en su estructura cuaternaria. Los dímeros α1β1 y α2β2 rotan aproximadamente 15 grados el uno respecto al otro.
La estructura cuaternaria observada en el estado desoxigenado de la hemoglobina se conoce como el estado T (tenso), ya que las interacciones entre sus subunidades son fuertes. Mientras que la estructura de la hemoglobina completamente oxigenada, oxihemoglobina, es conocida como el estado R (relajado), ya que las interacciones entre sus subunidades se encuentran debilitadas (o relajadas). Al desencadenar el paso del estado T al estado R, el enlace de una molécula de dioxígeno aumenta la afinidad de otros sitios de enlace.
Se puede explicar la cooperatividad de la hemoglobina a partir de distintos modelos. Se han desarrollado 2 modelos diferentes. El modelo concertado (Modelo MWC) explica que la hemoglobina tiene únicamente 2 formas: el estado T y el estado R. Al enlazarse con un ligando, el equilibrio cambia entre estos 2 estados. La desoxihemoglobina se considera en estado T. Pero al enlazarse una molécula de dioxígeno, el estado R está muy favorecido. En este estado se favorece fuertemente el enlace de más moléculas de dioxígeno. En este modelo, cada tetrámero puede existir exclusivamente en dos estados (T o R). En cambio el modelo secuencial explica que la unión de un dioxígeno a la hemoglobina favorece la unión de más dioxígenos, pero no significa un cambio total del estado T al estado R.
Hemoglobina este o hemeprotein de sânge, de masă moleculară de 64, 000 g / Mol (64 kda), caracteristică roşu, care transportă alotropia oxigenului (fosta oxigen), o2, din organele respiratorii până în ţesuturi, dioxid de carbon, Co2, din ţesuturi la plămâni că am înlăturat şi este, de asemenea, implicat în regulament a Ph-ului din sânge, unele în vertebrate şi nevertebrate.
Hemoglobina este o proteină de structura cuaternar, care constă din patru subunități. Această proteină face parte din familie de hemoproteins, deoarece are un grup hem.
S-a format din patru lanturi de polipeptide (globinas) pentru fiecare dintre care se alătură un grup hem, a cărui atom de fier este reversibil, capabil să unească o moleculă de alotropia oxigenului. Haeme constă în:
Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
Patru grupe se unesc pentru a forma pirol în protoporfirina IX.
LA PROTOPORFIRINA IX SE ALĂTURĂ UN IONI FEROȘI (fe2+) care formează grupul hem.
Hemoglobina este o proteină tetrámera, care constă din patru lanturi de polipeptide cu diferite structuri primare. Hemoglobină prezente la adulţi (hba) are două lanţuri a și b, două lanţuri. Lanţului alfa formată din 141 de aminoacizi şi o secvenţă specifică, în timp ce lanţul b este formată din 146 de aminoacizi cu o structură primare diferite. Lanţurile astea sunt codificate prin diferite gene şi au primare diferite structuri. În caz de lanţurile şi g d din alte tipuri de hemoglobinei umane ca hemoglobinei fetale (hbf) este foarte similar cu lanţul b. La structura tetrámera comune de tipuri de hemoblobinele umane sunt după cum urmează: Hba1 a α2β2, hbf a a2g2 şi hba2 (tip mai puţin frecvente la adulţi) a α2δ2.
Lanţurile a și b, hemoglobina trebuie un 75 % din helicoidală ca structura secundară, cu 7 şi respectiv 8 SEGMENTE. Fiecare lanț polipeptidic, de hemoglobină este legată de un grup hem pentru a forma un subunități. Cele patru subunitățile de hemoglobină în structura cuaternar ta formând un tetraedru. Şi subunități întâlni între ei prin poduri de sare, care se stabilizeze structura acestuia.
Haeme este situat într-o cavitate între două elice de lanţul de preparat injectabil şi, la rândul său, este protejată de un reziduu de valină. Grupuri de vinil non-polare sunt hidrofobe haeme cavitatea în interior, în timp ce grupuri încărcat porfirinei polari sunt orientate spre suprafaţa subunitate hidrofile.
Sunt, de asemenea, resturi de histidină de lanturi de polipeptide, care sunt legate de atom de fier şi sunt desemnate ca histidines falange, deoarece acestea sunt prezente în apropierea hem grup, în timp ce distal histidină este departe de grupul hem.
Atomul de fier este situat în centrul ringului de porfirină şi are şase valenţe. Fierul e ataşat de azot în patru pirol inele de patru dintre valenţe, a cincea valencia aderă la azot în proximal histidină şi cel de-al şaselea este ocupat de către distal hisitidina sau alotropia oxigenului.
E posibil să studieze proprietăţile de legătură între alotropia oxigenului şi hemoglobina din curba de link-ul de alotropia oxigenului, care prezintă saturarea fracționată, cu privire la concentrația de acelaşi lucru. La saturație fracționată, şi este definită ca numărul de link-uri de saturată cu alotropia oxigenului în raport cu numărul total de posibil link-uri într-o moleculă de hemoglobină. Valoarea şi poate merge de la 0 (toate link-urile sunt fără alotropia oxigenului) la 1 (toate link-uri sunt legate cu alotropia oxigenului). Concentrația de alotropia oxigenului este măsurată în presiune parțială, po2.
Curba de pe link-ul din hemoglobină este bomber command. Această formă de curba sugerează că link-ul de la un site de legătură alotropia oxigenului, creşte probabilitatea unui alt alotropia oxigenului link la un loc de gol link. De asemenea, eliberarea de alotropia oxigenului dintr-un loc de link facilitează eliberarea alotropia oxigenului alte link-uri. Acest comportament este numit cooperant, deoarece reacţiile de link-uri pe link-ul în fiecare moleculă de hemoglobină sunt afiliați și au un impact direct asupra reacţiilor alte site-uri de link pentru fiecare moleculă.
Comportamentul cooperativei de hemoglobina este esenţială pentru transport eficient de alotropia oxigenului în interiorul corpului. În plămâni, hemoglobina devine saturată în 98 % din alotropia oxigenului. Asta înseamnă că 98 % din pagini legate de fiecare moleculă de hemoglobină legată de o moleculă de alotropia oxigenului. Să se mobilizeze hemoglobina din sânge, eliberează pe alotropia oxigenului la celule, şi nivelul saturaţiei este redusă la 32 %. Asta înseamnă că 66 % (98 %- 32 % = 66 %) din pagini legate de hemoglobină contribuie la transportul și descărcarea alotropia oxigenului. Dacă o proteină care nu este un comportament de link cooperant, efectuează acelaşi lucru ca şi hemoglobină, eficienţa lor este redusă în mod semnificativ, de exemplu mioglobină are o eficienţă de 7 %.
Presiunea la care este saturată hemoglobinei într-un 50 % (P50) arată afinitatea de diferite tipuri de hemoglobină în ceea ce privește alotropia oxigenului. În adult hemoglobinei (hba), p50 este de 26 MM HG, întrucât hbf (hemoglobina fetală) are p50 la 20 MM HG. Această diferenţă în afinitatea relativă pentru a permite o2 hbf extract alotropia oxigenului hba din sângele placentar de la mamă la fetus să-l folosesc. După naştere, hbf se înlocuiește cu următorul hba.
Comportamentul de cooperare în legătură cu hemoglobina o2 impune ca link-ul de pe un link alotropia oxigenului în hemoglobina tetramer influenţa alte link-uri în cadrul aceleiași molecule. Aceste schimbări sunt evidente în structura cuaternar ta. Dimer a2b2 a1b1 şi roteşte aproximativ 15 de grade în raport cu unul de altul.
La structura cuaternar observate în statul desoxigenado hemoglobina este cunoscut ca statul t (tensionate), deoarece interacțiunile dintre detaşamentele lor sunt puternice. În timp ce structura de hemoglobină oxigenată oxyhaemoglobin, este cunoscut ca statul r (relaxat), deoarece interacțiunile dintre detaşamentele lor sunt slăbite (sau relaxare). Pentru a declanşa pasajul din stat în stat t e r, link-ul de o moleculă de afinitate alotropia oxigenului creşte cantitatea de alte site-uri de link.
Poţi explica nivelul de hemoglobină din diverse modele. S-au dezvoltat 2 modele diferite. La modelul concertate (model mwc) a explicat că hemoglobina are doar 2 FORME: Statul R T şi de stat. Să fie legată de un ligand, echilibrul schimburi între aceste 2 de state. La deoxyhemoglobin este considerată a fi într-o stare t. Dar link la o moleculă de alotropia oxigenului, stat r este foarte favorizat. În acest stat sunt sprijină ferm pe link-ul de mai multe molecule de alotropia oxigenului. În acest model, fiecare tetramer poate exista doar în două state (t sau r). Pe de altă parte, model secvenţial explică faptul că uniunea dintre un alotropia oxigenului a hemoglobinei favorizează uniunea dintre mai multe dioxígenos, dar asta nu înseamnă că o schimbare totală de la stat la stat r t.
· Evaluează traducerea
Răspunde cu citat
Marcaje